Ферментативный катализ

Ферменты - это белки с большой молекулярной массой, выполняющие роль катализаторов в живых организмах. Например, фермент химотрипсина - C1105H1732O344N300S12. Ферментативный катализ имеет много общего, но и имеет ряд отличий от гетерогенного или гомогенного катализа и подчиняется общим закономерностям физики и термодинамики.

Общее ферментативного и гетерогенного катализа: необходимость адсорбции субстрата на определенных активных частях катализатора-фермента. Общее ферментативного и гомогенного катализа: субстрат образует химические связи не с атомами поверхности катализатора, а с определенными группами молекулы фермента: NH2, СООН, SH и т.д.; отсутствие стадии десорбции продуктов реакции, стадии диффузии реагентов и продуктов. Поэтому ферментативный катализ выделяют в отдельную самостоятельную группу.

Особенности ферментов

Для ферментов характерны следующие особенности.

1. Высокая селективность, заключающаяся в том, что каждый фермент способен ускорять только одну определенную реакцию. Для всех реакций, кроме ферментативных, селективность действия катализатора означает только функциональную специфичность, т.е. способность катализатора ускорять превращение большой группы субстратов (реагентов) данного гомологического ряда в однородные по составу продукты

При этом не возникает даже вопроса о субстратной специфичности - способности катализатора ускорять превращение только одного из группы гомологов. С таким уровнем специфичности не сталкиваются нигде, кроме ферментативного катализа.

Ферменты проявляют абсолютную субстратную специфичность (катализируют превращение только одного субстрата или одной пары субстратов), проявляя инертность к остальным гомологам реагентов. Субстратную специфичность ферментов можно было бы рассмотреть как особое свойство ферментов. Но в составе изученных ферментов обнаружены только обычные каталитические группы, которые обладают функциональной специфичностью.

Исследованиями доказано, что в ферментах кроме каталитических участков есть адсорбционные центры, обеспечивающие доступ к центру катализа только для избранных молекул субстратов. Это и позволяет сузить функциональную специфичность ферментов до субстратной.

  • 2. Ферменты проявляют каталитическую активность, в узкой области температур (40-60°С); при 70-80°С почти все ферменты необратимо разлагаются (денатурация белков при высоких температурах).
  • 3. Активность ферментов очень сильно зависит от pH среды. Обычно эта область близка к нейтральной (при высокой щелочности или кислотности происходит необратимая денатурация ферментов);
  • 4. Скорость биохимических реакции ферментов во много раз превосходит скорости химических реакции, т.к. ферменты - более активные катализаторы.

Для оценки каталитической активности фермента, в частности и катализаторов вообще, часто используют термин «число оборотов» фермента. «Число оборотов» называется количество молей субстрата, превращаемое в единицу времени одним молем фермента (или говорят, что это молекулярная активность фермента). За условную единицу количества фермента {ферментную единицу) принимают такое количество фермента, которое необходимо для превращения одного микромоля субстрата в 1 мин. при стандартных условиях (t=25°C, оптимуме pH и при субстратном насыщении).

Концентрацию фермента выражают в числе ферментных единиц на 1 мл раствора, а удельную активность - в числе ферментных единиц на 1 мл фермента.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >