Полная версия

Главная arrow Товароведение arrow Биополимеры и перспективные материалы на их основе

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Коллаген

Самым распространенным биополимером для выращивания хрящевой ткани является коллаген. Явным достоинством коллагена и полученных на его основе коллагеновых материалов для медицины является отсутствие токсических и канцерогенных свойств, слабая ан- тигенность, высокая механическая прочность и устойчивость к тканевым ферментам, регулируемая скорость лизиса в организме, способность образовывать комплексы с биологически активными веществами, стимуляция регенерации собственных тканей организма.

Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространенный белок у млекопитающих, составляющий от 25 до 35 % белков во всем теле.

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает ее максимально чувствительной к мутационным заменам.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трех a-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали a-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм (рис. 39).

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определенное расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67 нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67), не дает целого числа, и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырех молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Первичная структура a-цепи коллагена

Рис. 39. Первичная структура a-цепи коллагена

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогли- каны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена до того момента, как было обнаружено, что возможно извлечь тропо- коллаген молодого животного, поскольку он еще не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчило исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл (рис. 40).

Коллагеновый жгут - основа соединительной ткани

Рис. 40. Коллагеновый жгут - основа соединительной ткани

Появление продуктов растворения коллагена (ПРК) расширило возможности широкого применения коллагена в различных областях медицины.

Из ПРК можно получить коллагеновые пленки, губки, нити, трубки и др. Коллагеновыми материалами лечат раны, ожоги, трофические язвы, пульпиты, их используют для пластики сосудов, клапанов, трахеи, закрытия дефектов кожи ожоговой или травматической этиологии, дефектов кости, твердой мозговой оболочки, роговицы, барабанной перепонки, печени и селезенки, а также в качестве шовного рассасывающегося материала и гемостатических средств и тампонов для заполнения костных полостей и т.д.

Коллаген является растворимым полимером и подвергается в живом организме резорбции, сроки которой можно регулировать в широких пределах. Коллаген может широко использоваться в сочетаниях с различными лекарствами. Он вступает в связи с различными веществами: гепарином, хондритинсульфатом, тромбином, антибиотиками, антисептиками, витаминами, гормонами и другими.

Специалистам из Медицинского центра Колумбийского университета (Columbia University Medical Center) под руководством Джереми Мао (Jeremy Мао) удалось добиться восстановления суставных хрящей кроликов.

Сначала исследователи удалили животным хрящевую ткань плечевого сустава, а также находящийся под ней слой костной ткани. Затем на место удаленных тканей ими были помещены коллагеновые каркасы.

У тех животных, каркасы которых содержали трансформирующий фактор роста - белок, контролирующий дифференцировку и рост клеток, вновь сформировалась костная и хрящевая ткань на плечевых костях, а движения в суставе полностью восстановились [62].

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>