Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow Биоорганическая химия

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Денатурация белков

Денатурация белков — разрушение природной, нативной макроструктуры белков при нагревании до 60-80 °С, действии химических агентов (мочевины, хлорида гуанидиния, меркаптоэтапола, додецилсульфата натрия, высокой концентрации солей) или других энергетических нагрузок без изменения первичной структуры (аминокислотной последовательности).

При денатурации разрушаются, как правило, пековалептпые взаимодействия, стабилизирующие структуру белков. В ряде случаев восстанавливаются ковалентные дисульфидпые связи. Денатурация изменяет не только структуру белка, но и его биологические свойства, например ферментативную активность. Денатурация может быть обратимой или необратимой.

При обратимой денатурации, удалив диализом денатурирующие агенты, можно вновь получить активный (репатурированный) белок. Это служит дополнительным доказательством того, что вторичная и третичная структуры белков предопределены аминокислотной последовательностью.

Необратимой денатурации подвергаются белки, синтезирующиеся в виде предшественников с избыточной аминокислотной последовательностью, необходимой для формирования пространственной структуры. После формирования такой структуры избыточный вставочный пептид или, чаще, терминальный удаляется с С- или N-конца пептидазой.

Классификация белков

Универсальной системы классификации белков на сегодняшний день не существует. Имеется несколько общеупотребительных систем классификаций белков, основанных на структуре и форме молекул, растворимости, составе и функциях.

По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные, которые различаются соотношением длины продольной и поперечной осей.

Глобулярные белки имеют форму сфер, у них это соотношение меньше 10 (обычно 3-4). Глобулярные белки (альбумины и глобулины плазмы крови, многие ферменты и др.) характеризуются компактной укладкой полипептид- ных цепей.

Фибриллярные {нитевидные) белки имеют вытянутую форму (соотношение осей больше 10). Они состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями. К фибриллярным относятся структурные белки (коллаген, кератин, миозин, фибрин и др.).

Из фибриллярных белков наиболее изучен коллаген, который является основным компонентом соединительной ткани. Структура коллагена представляет собой перекрученную спираль, называемую тропоколлагеном. В тропоколлаге- не три одинаковые левозакрученные цепи скручены вместе и образовывают правозакрученную тройную спираль (рис. 15.14). Каждая цепь более вытянута по сравнению с а-спиралыо.

Вид тройной спирали коллагена (электронно-микроскопическая фотография) (а) и схема формирования коллагеновых фибрилл (б)

Рис. 15.14. Вид тройной спирали коллагена (электронно-микроскопическая фотография) (а) и схема формирования коллагеновых фибрилл (б)

Структура тройной спирали обусловлена составом и последовательностью аминокислотных остатков. Почти треть из них составляют остатки глицина, четверть — пролина и гидроксипролина, а остальная часть приходится на вес другие аминокислоты, включая гидроксилизин. Очень часто встречаются трипептид- ные фрагменты — Gly-X-Pro, Gly-X-Hyp и Gly-Pro-Hyp, а также тстрапептид- ный фрагмент Gly-Gly-Gly-Gly, обеспечивающие образование тройной спирали и невозможность а-спирали.

Закрученная тройная спираль, или тройной скрученный тяж, поддерживается многочисленными межмолекулярными водородными связями. Кроме того, имеются ковалентные, так называемые альдольные связи, между полипептид- ными цепями, образованные лизином и гидроксилизином. Все это позволяет относить тройную спираль коллагена как к третичной, так и к четвертичной структуре.

Электронно-микроскопические и гидродинамические исследования показали, что тропоколлаген имеет форму стержня длиной 300 нм и диаметром 1,5 нм. Благодаря такому строению коллагеновое волокно обладает удивительной прочностью. Для разрыва волокна диаметром 1 мм нужно приложить нагрузку в 10 кг.

При нагревании происходит падение вязкости раствора коллагена, которое связано с дестабилизацией тройной спирали и с исчезновением спиральности структуры отдельных цепей. В результате образуется желатин, имеющий конфигурацию статистического клубка.

По растворимости в воде, этаноле и растворах минеральных солей различают растворимые и нерастворимые белки (табл. 15.2).

Таблица 15.2

Классификация белков по их растворимости

Тип белков

Растворимость

Альбумины

Растворимые в воде и солевых растворах

Глобулины

Малорастворимые в воде, хорошо — в солевых растворах

Проламины

Растворимые в 70-80%-ном этаноле, нерастворимые в воде и абсолютном этаноле (богаты аргинином)

Гистоны

Растворимые в солевых растворах (богаты основными аминокислотами)

Склеропротеины

Нерастворимые в воде и солевых растворах (богаты глицином, аланином, пролином)

По химическому составу белки делят на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков, в сложных присутствует еще и про- стстическая группа — органический или неорганический лиганд непептидной природы.

Такое деление белков условно, так как относительно простые белки существуют в виде различных комплексов с углеводами, липидами и неорганическими веществами.

К простым белкам относят гистоны (ядерные белки), протамины (белки спермисв), альбумины и глобулины (сывороточные белки).

К сложным относят белки, химическую структуру и функцию которых определяет простетическая группа.

Сложные белки, кроме белковой части, содержат небелковый компонент. В зависимости от природы небелкового компонента сложные белки подразделяют на группы:

  • ? гликопротеины, содержащие углеводный компонент;
  • ? липопротеины, содержащие липиды;
  • ? фосфопротеины, включающие фосфорную кислоту;
  • ? нуклеопротеины, содержащие нуклеотиды;
  • ? металлопротеины, включающие ионы металлов;
  • ? гемопротеины, содержащие гем (протопорфирин).

По биологическим функциям белки принято делить на несколько классов:

  • ? каталитические белки-ферменты — наиболее многочисленный класс белков (около 2 тыс.). Обычно это глобулярные белки, но известны и фибриллярные (миозин). Они катализируют химические реакции в живых организмах (трипсин, рибонуклеаза, PH К-полимераза и др.);
  • ? защитные белки — белки, которые участвуют в защите организма от повреждающего действия чужеродных веществ или повреждающих воздействий (белки системы комплемента, иммуноглобулины, интерфероны, белки системы свертывания крови и др.);
  • ? сократительные белки — белки мышц (миозин и актин), тубулин цитоскелета клетки и др., обеспечивающие сократимость тканей;
  • ? структурные белки — белки (коллаген, эластин, кератин, фиброин и др.), входящие в состав соединительной ткани, кожи, сухожилий, хрящей, волос, костей и т.д.;
  • ? белки, являющиеся источниками энергии в организме — при распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии;
  • ? транспортные белки — белки, которые переносят молекулы и ионы между органами или через мембрану (например, гемоглобин переносит О2, СО2 и Н+, сывороточный альбумин — жирные кислоты, липопротеины — липиды);
  • ? регуляторные белки — белки, вырабатываемые железами внутренней секреции и тканями (например, инсулин, соматотропин — гормон роста и др.), в небольших количествах регулируют протекание и направление обменных процессов в организме;
  • ? рецепторные белки — белки клеточных мембран, цитозоля или ядра клетки, участвующие в связывании гормонов, нейромедиаторов, антигенов;
  • ? белки, участвующие в процессах свертывания крови (фибриноген и др.);
  • ? токсины — экзогенные белки (например, холерный и дифтерийный токсины, ботулинический токсин, змеиные яды).

Часто белки совмещают несколько биологических функций, например структурную, ферментативную, транспортную и рецепторную (Na+, К+-АТФаза).

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>