Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow Биоорганическая химия

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Типы связей и взаимодействий, формирующих и стабилизирующих структуру белков

Ковалентные связи.

Структуру белков стабилизируют ковалентные связи двух типов — пептидные и дисульфидпые связи.

Пептидные (амидные) связи формируют остов полипептидной цепи — ее первичную структуру. Энергия пептидной связи равна 350-400 кДж/моль (см. п. 15.1)/

Дисульфидные связи образуются между цистеиновыми остатками одной и той же белковой цепи и участвуют, как правило, в формировании третичной структуры белка. Энергия дисульфидной связи составляет около 293 кДж/моль.

Не все белки содержат дисульфидные связи.

Нековалентные связи.

Нековалентные связи очень слабые, но из-за наличия большого числа отдельных слабых взаимодействий они определяют пространственную форму и стабильность белковой молекулы (рис. 15.4).

Водородные связи, как правило, образуются между подвижным атомом водорода кислотного центра, несущим частичный положительный заряд (например, групп -ОН, -NH, -SH), и парой электронов гетероатома основного центра, чаще всего атома кислорода или азота. Водородная связь имеет донорно-акцепторную природу (см. 2.2.4).

Наибольшее значение в формировании и стабилизации вторичной пространственной структуры белков имеют водородные связи между СО- и NH- группами спирализованной или складчатой полипептидной цепи. В неполярном окружении энергия водородной связи СО* • *HN составляет около 16,7 кДж/моль, а повышение полярности среды снижает энергию водородной связи (в воде до

5-6 кДж/моль). Возможно образование водородных связей с участием функциональных групп боковых радикалов аминокислотных остатков, например ОН-груп- пы серина, треонина или тирозина, SH-группы цистеина, NH^-rpynnbi лизина и аргинина, СООН-группы аспарагиновой или глутаминовой кислот. Эти водородные связи участвуют в формировании и стабилизации третичной структуры белковой молекулы.

Гидрофобные взаимодействия — это взаимодействия, имеющие энтропийную природу. Их возникновение связано с тем, что неполярные (гидрофобные) заместители -СН3, -СН-(СНз)2, -CgHs стремятся внутрь белковой молекулы, чтобы ограничить контакты с водой. При этом образуются гидрофобные кластеры, обладающие минимумом энергии, которые и формируют ядро (кор) третичной структуры белка. Энергия такого взаимодействия составляет около 6,5 кДж/моль.

Электростатическое взаимодействие (солевые связи) — это взаимодействие между ионизированными и имеющими противоположные заряды полярными радикалами аминокислотных остатков. Энергия этого взаимодействия в гидрофобном окружении может достигать 35-40 кДж/моль. Во многом подобны электростатическим взаимодействиям ион-дипольные и диполь-диполь- ные взаимодействия.

Схема связей и взаимодействий, участвующих в формировании пространственной структуры белков

Рис. 15.4. Схема связей и взаимодействий, участвующих в формировании пространственной структуры белков

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>