Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow Биоорганическая химия

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

Строение и функции белков

К белкам относят полипептиды, способные самопроизвольно формировать и удерживать определенную пространственную структуру. Нет четкой границы, которая однозначно отделяла бы белки от пептидов. И все же стабилизация пространственной структуры требует хорошо развитой системы нековалентных взаимодействий, которая начинает формироваться лишь в полипептидной цепи некоторой определенной длины.

В настоящее время принято условно считать, что полипептид, содержащий в своей структуре более 100 аминокислотных остатков и молекулярную массу более 10 тыс., является уже простейшим белком.

Однако следует подчеркнуть, что переход от пептида к пространственно организованной, компактной белковой глобуле определяется нс механическим удлинением полипептидной цепи, а специфической последовательностью аминокислотных остатков. Вероятно, способность к самоорганизации свойственна ограниченному кругу аминокислотных последовательностей, отобранных в ходе эволюции, что и соответствует природным белкам.

Столь большое значение, которое придается самоорганизации пространственной структуры как отличительному признаку белка, объясняется тем, что именно она служит основой всех свойств белка, прежде всего его биологической функции.

Кислотно-основные свойства белков

Молекулы белков содержат в своей структуре ионогенные, способные к диссоциации, группы. Это могут быть остатки аспарагиновой и глутаминовой кислот, аргинина, лизина, гистидина, а также свободные NH2- и СООН-группы на концах каждой полипептидной цепи белка. При изменении pH степень диссоциации ионогенных групп меняется, что приводит к изменению заряда молекулы белка в целом.

Кислотно-основные свойства радикала аминокислотного остатка, находящегося в составе белка, модифицируются: значение рКа обычно изменяется на 0,5-1,0 единицы, причем чаще всего в сторону значения 7,0 (при рКа > 7,0 снижается, а при рКа < 7,0 повышается). Значение рКа зависит от непосредственного аминокислотного окружения.

От заряда белковых молекул зависят их свойства: растворимость (она обычно минимальна в изоэлектрическом состоянии); электрофоретическая подвижность; структура и биологическая активность (например, активность фермента) и др. Так, белки, содержащие остатки кислых аминокислот, часто являются хорошими хелаторами катионов двухвалентных металлов (например, кальмоду- лип — белок, связывающий Са2+-катионы), в то время как белки, содержащие остатки основных аминокислот, образуют комплексы с отрицательно заряженными полимерами (например, гистоны образуют комплексы с нуклеиновыми кислотами).

Методы разделения белков (различные виды электрофореза, ионообменная хроматография и др.) основаны на различии в их кислотно-основных свойствах.

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>