Полная версия

Главная arrow Математика, химия, физика arrow Биоорганическая химия

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ

Пептиды и белки представляют собой соединения, построенные из остатков а-аминокислот, соединенных пептидной (амидной) связью. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100, а белки — более 100 аминокислотных остатков и имеют среднюю молекулярную массу более 10 тыс. дальтон (1 даль- тон соответствует 1 а.с.м.).

Электронное и пространственное строение пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную пространственную структуру: атомы углерода, кислорода и азота находятся в состоянии $р2-гибридизации; у атома азота на р-орбиталь имеется неподеленная пара электронов, которая отделена от 7г-связи одной a-связью; образуется р-я-сопряженная система, приводящая к уменьшению длины связи C-N (0,132 нм). Наличие сопряженной системы является причиной затруднения вращения вокруг связи C-N (энергетический барьер вращения составляет ~ 63-84 кДж/моль). а-Углсродныс атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи C-N, т.е. в более выгодном трапе-положении: боковые радикалы R аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве (рис. 15.1).

Полипептидная цепь имеет однотипное строение и может быть представлена в виде ряда расположенных под углом друг к другу плоскостей пептидных групп, соединенных между собой через а-углеродные атомы связями Ca-N и Са-С=0 (или -СО-). Вращение вокруг этих одинарных связей ограничено вследствие затруднений в пространственном размещении боковых радикалов аминокислотных остатков.

Плоскостное расположение пептидной связи -CO-NH и a-атомов углерода аминокислотных остатков

Рис. 15.1. Плоскостное расположение пептидной связи -CO-NH и a-атомов углерода аминокислотных остатков: ф, |/ — углы поворота вокруг связей соответственно C-N и С-С

Таким образом, электронное и пространственное строение пептидной группы во многом предопределяет структуру полипептидной цепи в целом и объясняет свойства пептидных связей:

  • 1. Относительная прочность пептидных связей.
  • 2. Компланарность. Атомы пептидной связи лежат в одной плоскости. Свободное вращение вокруг C-N-связсй ограничено. Электронное строение предопределяет жесткое планарное строение пептидной связи, где четыре атома пептидной связи и два соседних атома углерода в а-положении находятся в одной плоскости. Каждый планарный пептидный фрагмент содержит две а-связи с двумя а-углеродными атомами, позволяющие свободное вращение по осям С-С и N-C.
  • 3. 7/?бшс-конфигурация заместителей по отношению к плоскости C-N-связи обладает меньшим ван-дер-ваальсовым напряжением, поэтому более термодинамически выгодная. Расстояние между соседними а-углеродными атомами в случае их т/?бшс-конфигурации равно 0,38 нм, а при ^wc-конфигурации — 0,28 нм (ван-дср-ваальсовый радиус углерода 0,15 нм)

  • 4. Практическое отсутствие кислотно-основных свойств: пептидная связь нс обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон при pH от 0 до 14.
  • 5. Формирование диполя с избыточным положительным зарядом на атоме водорода и отрицательным — на атоме кислорода; поэтому пептидная связь в одних условиях достаточно хорошо гидратируется, в других — участвует в образовании водородных связей.
 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>