Синтез а-аминокислот in vivo

В организме большинства высших животных и человека синтезируется около половины аминокислот, необходимых для синтеза белка. Это так называемые заменимые аминокислоты. Остальные аминокислоты, которые называют незаменимыми, не могут быть синтезированы в самом организме. Они должны поступать в организм с пищей. Так, для взрослого человека незаменимыми являются восемь аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, метионин, треонин, лизин. При некоторых врожденных заболеваниях число незаменимых аминокислот возрастает. Например, при фенилкетонурии в организме человека не синтезируется тирозин из фенилаланина вследствие дефекта фермента фенилаланингидроксилазы. Для детей перого года жизни незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Синтез заменимых аминокислот может происходить путем восстановительного аминирования и переаминирования.

Существуют и другие пути синтеза аминокислот. Так, тирозин синтезируется путем гидроксилирования фенилаланина, цистеин — из метионина.

Восстановительное аминирование.

Синтез некоторых а-аминокислот осуществляется в организме путем восстановительного аминирования а-оксокис- лот с участием коферментов НАДН+Н⁺ или НАДФН+Н⁺. Например, синтез глутаминовой кислоты, а также глутамина и пролина:

Переаминирование.

Под переаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы аминокислоты на а-оксокислоту. Реакции протекают при участии ферментов аминотрансфераз, использующих пири- доксальфосфат в качестве кофермента.

Пиридоксальфосфат выполняет функцию посредника, переносчика аминогруппы от донорной а-аминокислоты к акцепторной а-оксокислоте. В процессе такого переноса образуются новая аминокислота и новая оксокислота.

Ключевую роль в процессе переаминирования играют имины. Их образование и последующий гидролиз являются главными этапами, обеспечивающими перенос аминогруппы от аминокислоты к оксокислоте. Путем переаминирова- ния в организме синтезируются аспарагиновая кислота, аспарагин и аланин: