Полная версия

Главная arrow Экология arrow О роли когерентности в сверхслабых взаимодействиях в биосистемах и биосфере

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>

ИК-, видимый и УФ-диапазоны

В этой главе рассматривается роль корреляций дальнего порядка в молекулярных механизмах фоторецепции, конверсии и переноса энергии, излучения в биосистемах в ИК-, видимом и УФ-диапазонах. Соответствующие кванты энергии сравнительно велики и в отличие от микроволнового диапазона могут быть использованы для непосредственного энергетического воздействия, в частности триггерного.

Поглощение фотонов и первичные фотопроцессы

Хромофоры

В живых организмах имеется множество хромофоров. В дальнем ИК-диапазоне хромофоры соответствуют колебательным переходам в воде и амидных группировках [Журавлев, 2011].

В диапазоне ближнего ИК, видимого и ближнего УФ хромофорами являются поглощающие небелковые компоненты, ковалентно или нековалентно связанные с протеином (фоторецепторы света). Все такие хромофоры частично ненасыщенны, их свойства определяются электронной делокализацией в системах сопряженных двойных связей [Moglich et al., 2010]. В качестве хромофоров фоторецепторов обычно выступают ретинали, линейные тетрапирролы, флавины и птерины.

В ультрафиолетовой области имеется множество эндогенных хромофоров, в частности побочные цепи аминокислот, пуриновые и пиримидиновые основания, а также кофакторы в структуре протеина [Журавлев, 2011]. Для побочных цепей аминокислот основными хромофорами в области длин волн от 230 до 320 нм являются ароматические аминокислотные остатки триптофана, тирозина, фенилаланина, а также гистидин, цистеин и дисульфидные связи, обычно с образованием синглетных электронно-возбужденных состояний (ЭВС), которые посредством интеркомбинационной конверсии переходят в триплетные или переносят энергию на другие группы посредством столкновений. Если синглетные ЭВС могут участвовать в переносе энергии, то триплетные со временем жизни порядка микросекунд могут участвовать еще в переносе электрона или протона. В результате люминесцентного резонансного переноса энергии внутри протеина практически вся энергия возбуждения быстро переносится на триптофан с тирозина и фенилаланина. Триплетные состояния триптофана, тирозина и фенилаланина со временем жизни порядка миллисекунд обладают химической активностью и участвуют в переносе энергии. Триплетный триптофан и тирозин участвуют также в переносе электрона с дальнейшей разнообразной фотохимией с формированием радикалов [Davis and Truscott, 2001; Pattison et al., 2012]. Побочные цепи других аминокислот и пептидные связи поглощают излучение с длиной волны, меньшей 230 нм [Pattison et al., 2012].

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ ПОСМОТРЕТЬ ОРИГИНАЛ   >>