Полная версия

Главная arrow Экология arrow Ключ к генетическому коду в структуре объединенных молекул воды

  • Увеличить шрифт
  • Уменьшить шрифт


<<   СОДЕРЖАНИЕ   >>

АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ КЛАССИФИКАЦИЯ. РОЛЬ ВОДЫ В СТРУКТУРЕ И СВОЙСТВАХ АМИНОКИСЛОТ

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большое их количество.

Все вещества делятся на растворимые в воде (гидрофильные) и нерастворимые в ней (гидрофобные).

Гидрофобные взаимодействия - неспецифическое притяжение возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

В случае биологических молекул гидрофобный эффект играет особую роль, т.к он формирует биомембраны, без которых невозможна жизнь[57], а также вносит определяющий (до 90% всей работы) вклад в сворачивание белковых молекул, боковых цепей аминокислотных остатков которые могут иметь различную природу: гидрофобную или гидрофильную. Кластер гидрофобных частиц будет стабильным если его размер превышает пороговое значение (~ 1нм); иначе он будет разрушен тепловым движением молекул [58].

Когда молекула чистой воды находится вблизи структур, где гидрофобность частиц мала (<1нм) ее молекула может образовывать до 4-х водородных связей, а вблизи гидрофобных частиц имеющих структуру >1нм возможность образовывать такие водородные связи отсутствуют и молекулам воды приходится выстраиваться в оболочку вокруг этой частицы. При этом среднее число водородных связей на молекулу воды уменьшается до трёх.

Австийские ученые В.Гутман, Г. Рем (1988) рассматривают взаимодействие между гидрофильными и гидрофобными растворенными веществами в качестве основного для структурирования и информационного накопления в воде. Гидрофильные вещества ответственны за создание структуры, в то время, как гидрофобные обеспечивают сохранение структурной информации в вакуумных пустотах воды.

Роль гидрофобного эффекта зависит от температуры, так как этот эффект носит энтропический характер. В условиях, когда температура и давление близки к нормальным, соответствующим существованию жизни вода, как биологический растворитель находится вблизи равновесия между жидкостью и паром и её вклад в формирование такого эффекта максимален. Отсюта напрашивается вывод о том, что жизнь «выбирает» условия существования, близкие к фазовым переходам и точкам равновесия. Это, возможно, создает способность осуществлять оптимальное управление такими «неактивными» веществами, как структура мембран и белковых молекул.

Исследования последних лет еще более проявляют роль воды не только в гидрофобном эффекте, но и в межмолекулярном распознавании [59].

Вода (Н20) - наиболее распространенное неорганическое вещество клетки, обладающее уникальными физико-химическими свойствами. Было обнаружено, что достаточно воде проникнуть в полости клетки (средний размер клетки 10 мкм; 1мкм=10~6м), как она упорядочивается и приобретает свойство кристалла. Молекула ДНК в ориентирующем потоке может упорядочить воду, причем диаметр области упорядоченной воды, порядка % длины макромолекулы.

Огромное упорядочивающее влияние ДНК объясняется тем, что форма ее спирали идеально вписывается в решетку льда. Однако это влияние в большей мере зависит не только от формы макромолекулы, но от расположения в ней групп, способных образовывать водородные связи. С этим же связана растворимость макромолекул воды.

Способность аминокислот - строительных блоков белка - к некоторой самоорганизации и даже избирательности в ходе их экспериментального синтеза или полимеризации свидетельствует о том, что еще до появления собственного кода какое-то подобие матричного механизма существовало. Вода, как матрица живой системы обеспечивает ее целостность на макроуровне и динамичность на микроуровне. Функции матрицы реализуются благодаря высокому содержанию воды в составе физиологических жидкостей (РНЬ) и динамике гидратных оболочек биомолекул. Под РНЬ подразумевают соки растений, плазма крови и другие жидкости живых организмов. От состояния воды на макро и микромолекуле зависят структура и реология РНЬ, проницаемость клеточных мембран и кинетика внутриклеточной биохимии.

*Реология (от греч. рёос, «течение, поток» и -логия)— раздел физики, изучающий деформации и текучесть вещества. Изучая деформационные свойства реальных тел, реология занимает промежуточное положение между теорией упругости и гидродинамикой. Термин «реология» ввёл американский учёный Юджин Бингам.

Хиральность РНЬ и аномальные свойства воды, очевидно, внесли свой вклад в генезис диссимметрии биосферы и материальной асимметрии высших млекопитающих.

ДНК не могла бы быть стабильной в форме спирали, если бы присутствовал хоть один мономер с неверной хиральностью - невозможно было бы для нее образовывать длинные цепи. Это означает, что ДНК не смогла бы хранить много информации и поддерживать жизнь.

В работе [60] предположили, что в воде возникают короткоживущие надмолекулярные образования (кластеры) изоморфные цепочки тетраэдров в кварце, благодаря которым вода может приобретать динамическую оптическую активность.

ДНК каждой клетки несет информацию не только о структурных белках, определяющих форму клетки, но и о всех белках - ферментах и других белках. Молекулы воды в таких образованиях могут взаимодействовать между собой по принципу зарядовой комплементарности, благодаря чему осуществляется собирание структурных элементов воды в ячейки (кластеры).

В активном центре белка, как правило, присутствуют «связанные», а значит, упорядоченные молекулы воды.

Фолдингом-сворачиванием белка, называют процесс получения полипептидной цепью присущей ей трёхмерной конформации (нативной формы), а нативная конформация обладает наименьшей свободной энергией среди потенциально возможных, благодаря чему этот процесс является самопроизвольным.

Определяющую роль гидрофобный эффект играет в том числе и в фолдинге мембранных белков используя такие важные их функции, как транспортировку молекул и ионов через мембрану так и рецепции и распознавания клетками друг друга.

Большую роль играет вода в жизни белков - главных биологических «машин». Заслуга воды заключается в сворачивании из линейной цепочки в плотную глобулу, где каждый атом знает свое место.

В кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются О (кислород), N (азот) и 8 (сера).

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными. Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Структуру аминокислоты можно представить в следующем виде:

оснбвная функция

кислотная функция

радикал

Аминокислоты имеют:

  • 1. Хорошую растворимость в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами потому, что содержит карбоксильную группу - СООН (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминоргуппы - NH2 (при физиологическом значении pH заряжена положительно).
  • 2. Способность к электромагнитной диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при рН=7) электронейтральна.

R

НС — NH3+

COO

  • 3. Наличие изотермической точки (ИЭТ,р1). ИЭТ - это наличие pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.
  • 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):
  • 1) Все они являются альфа-аминокислотами.

Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-

углеродному атому.

R <— радикал

НС —NH2

} общая часть

СООН

2) По стереохимической конфигурации альфауглеродистого атома все они принадлежат к L- ряду.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов. Величина pH определяется природой заместителя R.

Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению. Аминокислоты, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2 -группа), в нейтральной среде заряжена положительно, ИЭТ такой аминогруппы находится в щелочной среде (рН>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин. Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (СООН - группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно, ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (рН<7). К ним оносятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота. С помощью значения pH внешней среды характеризуют соотношение - СООН и №12 групп. Это относится и к пептидам, и к белкам.

В связи с различиями в строении радикалов различны и физико-химические свойства аминокислот.

Существует три типа классификации аминокислот:

  • 1) Физико-химическая, к которой относятся: а) гидрофобные аминокислоты (неполярные); б) гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты; в) отрицательно заряженные аминокислоты; г) положительно заряженные аминокислоты.
  • 2) Биологическая классификация, к которой относятся: а) незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Из них: а) 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые: аргинин, гистидин, б) заменимые (могут синтезироваться в организме человека); их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин, глицин.
  • 3) Химическая классификация в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические). В зависимости от связей выделяется 2 группы: 1) ковалентные связи - обычные прочные

химические связи: а) пептидная связь; б) дисульфидная связь; 2) нековалентные (слабые) типы связей в десятки раз слабее обычной химической связи. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенными химическими группировками, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям: а) водородная связь; б) ионная связь; в) гидрофобные взаимодействия.

Пептидная связь формируется за счет СООН - группы одной аминокислоты и БШ2 - группы соседней аминокислоты. Пептидная связь формируется только за счет альфа-аминогруппы и соседней СООН - группы общего для всех аминокислот фрагмента молекулы.

Я О Н Н

— С — С — N — С —

Н Я

Пептидная связь С—N

Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка. Азотистые основания, которые входят в состав нуклеотидов имеют следующее строение:

тг и

адєнин (А)

и Ї

гуанин (Г) цитозин (Ц) урацил (У) тимин (Т)

Пуриновые основания Пиримидиновые основания

Схема нуклеотида:

  • 1-Нуклеозид-
  • - Нуклеотид -

Дезоксиаденозин-5'-фосфат (дАМФ) (дезонсиадениловая кислота)

О

II

Дезоксигуанозин-5'-фосфат (дГМФ) (дезоксигуаниловая кислота]

 
<<   СОДЕРЖАНИЕ   >>